Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Terdapat beberapa faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia paling sedikit 1 juta kali lebih cepat dari reaksi yang tidak dikatalisis. Dalam sintesis enzim, parameter lingkungan sangat mempengaruhi. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh pH dari lingkungan tempat enzim bekerja, konsentrasi enzim dan substrat, suhu, dan adanya aktivator atau inhibitor enzim.
pH
Menurut Lehninger (1982), aktivitas katalitik enzim di dalam sel mungkin diatur sebagian oleh perubahan pada pH medium lingkungan. pH lingkungan juga berpengaruh terhadap kecepatan aktivitas enzim dalam mengkatalisis suatu reaksi. Hal ini disebabkan konsentrasi ion hidrogen mempengaruhi struktur 3 dimensi enzim dan aktivitasnya. Setiap enzim memiliki pH optimum yang khas, yaitu pH yang menyebabkan aktivitas maksimal. pH optimum enzim tidak perlu sama dengan pH lingkungan normalnya, dengan pH yang mungkin sedikit di atas atau di bawah pH optimum. Pada pH optimum struktur tiga dimensi enzim paling kondusif untuk mengikat substrat. Bila konsentrasi ion hidrogen berubah dari konsentrasi optimal, aktivitas enzim secara progresif hilang sampai akhirnya enzim menjadi tidak fungsional.
Konsentrasi Enzim dan Substrat
Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut sebagai katalisator. Kecepatan reaksi bertambah seiring dengan bertambahnya konsentrasi enzim hingga batas tertentu. Aktivitas enzim dipengaruhi pula oleh konsentrasi substrat. Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar (Anna Poedjiadi, 2009).
Suhu
Suhu bepengaruh besar terhadap aktivitas enzim. Semua enzim bekerja dalam rentang suhu tertentu pada tiap jenis organisme. Secara umum, setiap peningkatan sebesar 10oC di atas suhu minimum, aktivitas enzim akan meningkat sebanyak dua kali lipat hingga mencapai kondisi optimum. Peningkatan suhu eksternal secara umum akan meningkatkan kecepatan reaksi kimia enzim, tetapi kenaikan suhu yang terlalu tinggi atau setelah melebihi suhu optimumnya akan menyebabkan terjadinya denaturasi enzim yaitu kerusakan struktur enzim, terutama kerusakan pada ikatan ion dan ikatan hidrogennya. Hal ini menyebabkan terjadinya penurunan kecepatan reaksi yang dikatalis oleh enzim tersebut.
Denaturasi enzim di atas suhu optimum akan menyebabkan terjadinya kematian pada sel organisme, tetapi beberapa organisme mampu bertahan hidup dan tetap aktif pada suhu yang sangat tinggi, dimana organisme lain sudah tidak mampu hidup seperti bakteri dan alga yang ditemukan pada sumber-sumber air panas di taman Nasional Yellow Stone Amerika, suhu optimum untuk hidupnya sebesar 70oC (Brock & Brock, 1978 dalam Dessy, 2008).
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Koefisien suhu suatu reaksi diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai akibat kenaikan suhu 10oC. Koefisien suhu ini diberi simbol Q10. Untuk reaksi yang menggunakan enzim, Q10 ini berkisar antara 1,1 hingga 3,0 artinya setiap kenaikan suhu 10oC, kecepatan reaksi mengalami kenaikan 1,1 hingga 3,0 kali. Kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (Anna Poedjiadi, 2009).
Aktivator dan Inhibitor
Aktivitas enzim diperbesar dengan adanya aktivator yang mengaktifkan enzim. Aktivator dapat berupa logam atau non logam yang merupakan zat-zat non spesifik yang menguatkan proses enzimatis. Umumnya aktivator merupakan bahan tahan panas dan berberat molekul relatif rendah. Inhibitor merupakan faktor penghambat kerja enzim. Inhibitor kompetitif bersaing dengan substrat dalam berikatan dengan enzim, sehingga menghalangi substrat terikat pada sisi aktif enzim. Inhibitor nonkompetitif berikatan pada sisi enzim selain sisi tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul enzim, sehingga mengakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik (Lehninger, 1982).

Artikel Terkait :