Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Terdapat beberapa faktor-faktor yang
mempengaruhi aktivitas enzim. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia paling
sedikit 1 juta kali lebih cepat dari reaksi yang tidak dikatalisis. Dalam
sintesis enzim, parameter lingkungan sangat mempengaruhi. Aktivitas enzim
dipengaruhi oleh pH dari lingkungan tempat enzim bekerja, konsentrasi enzim dan
substrat, suhu, dan adanya aktivator atau inhibitor enzim.
pH
Menurut Lehninger (1982), aktivitas katalitik
enzim di dalam sel mungkin diatur sebagian oleh perubahan pada pH medium
lingkungan. pH lingkungan juga berpengaruh terhadap kecepatan aktivitas enzim
dalam mengkatalisis suatu reaksi. Hal ini disebabkan konsentrasi ion hidrogen mempengaruhi
struktur 3 dimensi enzim dan aktivitasnya. Setiap enzim memiliki pH optimum
yang khas, yaitu pH yang menyebabkan aktivitas maksimal. pH optimum enzim tidak
perlu sama dengan pH lingkungan normalnya, dengan pH yang mungkin sedikit di
atas atau di bawah pH optimum. Pada pH optimum struktur tiga dimensi enzim
paling kondusif untuk mengikat substrat. Bila konsentrasi ion hidrogen berubah
dari konsentrasi optimal, aktivitas enzim secara progresif hilang sampai
akhirnya enzim menjadi tidak fungsional.
Konsentrasi Enzim dan
Substrat
Kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tergantung pada konsentrasi enzim tersebut sebagai katalisator. Kecepatan
reaksi bertambah seiring dengan bertambahnya konsentrasi enzim hingga batas
tertentu. Aktivitas enzim dipengaruhi pula oleh konsentrasi substrat. Hasil
eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi
pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi
walaupun konsentrasi substrat diperbesar (Anna Poedjiadi, 2009).
Suhu
Suhu bepengaruh besar terhadap aktivitas
enzim. Semua enzim bekerja dalam rentang suhu tertentu pada tiap jenis
organisme. Secara umum, setiap peningkatan sebesar 10oC di atas suhu
minimum, aktivitas enzim akan meningkat sebanyak dua kali lipat hingga mencapai
kondisi optimum. Peningkatan suhu eksternal secara umum akan meningkatkan
kecepatan reaksi kimia enzim, tetapi kenaikan suhu yang terlalu tinggi atau
setelah melebihi suhu optimumnya akan menyebabkan terjadinya denaturasi enzim
yaitu kerusakan struktur enzim, terutama kerusakan pada ikatan ion dan ikatan
hidrogennya. Hal ini menyebabkan terjadinya penurunan kecepatan reaksi yang
dikatalis oleh enzim tersebut.
Denaturasi enzim di atas suhu optimum akan
menyebabkan terjadinya kematian pada sel organisme, tetapi beberapa organisme
mampu bertahan hidup dan tetap aktif pada suhu yang sangat tinggi, dimana
organisme lain sudah tidak mampu hidup seperti bakteri dan alga yang ditemukan
pada sumber-sumber air panas di taman Nasional Yellow Stone Amerika, suhu optimum
untuk hidupnya sebesar 70oC (Brock & Brock, 1978 dalam Dessy,
2008).
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses
denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Koefisien suhu suatu reaksi
diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai akibat kenaikan suhu 10oC.
Koefisien suhu ini diberi simbol Q10. Untuk reaksi yang menggunakan enzim, Q10
ini berkisar antara 1,1 hingga 3,0 artinya setiap kenaikan suhu 10oC,
kecepatan reaksi mengalami kenaikan 1,1 hingga 3,0 kali. Kenaikan suhu pada
saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi.
Karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka terjadi suatu titik optimum,
yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu
(Anna Poedjiadi, 2009).
Aktivator dan Inhibitor
Aktivitas enzim diperbesar dengan adanya
aktivator yang mengaktifkan enzim. Aktivator dapat berupa logam atau non logam
yang merupakan zat-zat non spesifik yang menguatkan proses enzimatis. Umumnya
aktivator merupakan bahan tahan panas dan berberat molekul relatif rendah.
Inhibitor merupakan faktor penghambat kerja enzim. Inhibitor kompetitif
bersaing dengan substrat dalam berikatan dengan enzim, sehingga menghalangi
substrat terikat pada sisi aktif enzim. Inhibitor nonkompetitif berikatan pada
sisi enzim selain sisi tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul
enzim, sehingga mengakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik (Lehninger,
1982).